Biokimia - Enzim

BIOCHEMISTRY ENZIM NURJIHATUL RIZKIAH E1A 012 034 BIOLOGY EDUCATION FACULTY OF TEACHER TRAINING AND EDUCATION MATARAM UNIVERSITY 2014

          I.            FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

Ada beberapa factor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu :

1.      Konsentrasi Enzim

Kecepatan seuatu reaksi yang mnggunakan enzim akan sangat tergantung dari konsentrasi enzim,pada suatu konsentrasi substrat tertentu kecepatan reaksi bertambah seiring dengan bertambahnya konsentrasi enzim ((Pedjiadi, 2012 :163).

2.      Konsentrasi Substrat

Untuk terjadinya enzim substrat diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat .kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktiv. Pada konsentrasi substrat rendah bagian aktuf enzim hanya menampung sedikit substrat, bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Agar reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan substrat harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak, reaksi akan berjalan lambat dan bahkan ada substrat yang terkatalisasi. Semakain banyak enzim, reaksi akan semakin cepat (Pedjiadi, 2012 :163).

3.      Temperatur

0C =  tidak beraktivitas

38o C - 40o C =  aktivitas enzim meningkat

di atas 40oC =  aktivitas enzim menurun

60o C =  aktivitas enzim akan terhenti

Enzim memiliki rentang temperatur tertentu agar dapat bereaksi dengan optimal. Pada temperatur yang tinggi, enzim akan rusak (terdenaturasi) sebagai sifat umum dari protein. Pada kondisi ini, struktur enzim sudah berubah dan rusak sehingga tidak dapat digunakan lagi. Adapun pada temperatur yang rendah, enzim berada pada kondisi inaktif (tidak aktif). Enzim akan bekerja kembali dengan adanya kenaikan temperatur yang sesuai. Semua enzim

memiliki kondisi temperatur yang spesifik untuk bekerja optimal. Enzim memiliki kecenderungan semakin meningkat seiring dengan kenaikan temperatur hingga pada batas tertentu. Setelah itu, enzim kembali mengalami penurunan kinerja. Pada saat kerja enzim optimal maka dapat dikatakan bahwa pada temperatur tersebut temperatur optimum.

Karena enzim tersusun dari protein maka enzim sangat peka terhadap temperature. Temperature yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. Temperature terlalu rendah dapat menghambat reaksi. Pada umumnya, temperature optimum enzim adalah 30 – 40 ⁰C. Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 0⁰C, namun enzim tidak rusak. Jika suhu normal kembali, maka enzim akan aktif kembali. Enzim tahan pada suhu rendah, namun dapat rusak di atas suhu 50⁰C.

4.      Perubahan PH

Enzim sangat peka terhadap perubahan derajat keasaman dan kebasaan (pH) lingkungannya. Enzim dapat nonaktif bila berada dalam asam kuat atau basa kuat. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan subtratnya. pH optimum yang diperlukan berbeda – beda, tergantung pada jenis enzimnya.

5.      Inhibitor Enzim

Seringkali kerja enzim dihambat oleh suatu zat yang disebut Inhibitor. Jika inhibitor ditambahkan ke dalam campuran enzim dan substrat, kecepatan reaksi akan turun. Cara kerja inhibitor ini adalah berikatan dengan enzim dan membentuk kompleks enzim – inhibitor yang masih mampu atau tidak mampu berikatan dengan substrat. Jenis – jenis penghabat tersebut adalah :

      Hambataan Reversible

Merupakan hambatan terhadap aktivitas enzim dalam suatu reksi kimia, hambtan ini memeiliki arti penting karena hambatan tesebut merupakan mekanisme pangaturan reaksi- reaksi yang terjadi dalam suatu reaksi tubuh.

      Hambatan bersaing

Hamabtan yang tidak dipengaruhi oleh besarnya suatu konsentrasi substrat dan inhibitor yamg melakukannya.

      Hambatan tak bersaing

Hamabtan yang tidak dipengaruhi oleh besarnya suatu konsentrasi substrat dan inhibitor yamg melakukannya.

      Hambatan Tak Reversible

Hambatan ini terjadi karena adanya proses dekstruksi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang terdapat pada molekul enzim

      Hambatan Alosterik

Pada penghambatan alosterik, molekul zat penghambat tidak berikatan pada sisi aktif enzim, melainkan berikatan pada sisi alosterik. Akibat penghambatan ini sisi aktif enzim menjadi tidak aktif karena telah mengalami perubahan bentuk (Pedjiadi, 2012 :169).

  

       II.            PENGETIAN- PENGERTIAN

1.      Holoenzim

Holoenzim merupakan enzim yang utuh, tersusun atas bagian protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim, yang bersatu/ dua enzim yang dipisahkan menyebabkan enzim tersebut tidak aktif namun dapat disatukan.

2.      Koenzim

Merupakan kofaktor yang terdiri atas molekul organik nonprotein yang terikat renggang dengan enzim. Ko-enzim berfungsi untuk memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu enzim ke enzim yang lain. Contohnya, tiamin pirofosfat, NAD, NADP+, dan asam tetrahidrofolat.

Jenis Jenis Koenzim

Ko – Enzim	Vitamin	Fungsi
1.    Nikotinamida adenin Dinukleotida asam (NAD)	NIASIN	Nikotinat Redoks
2.    Nikotinamida adenin Dinukleotida asam phospat (NADP)	NIASIN	Nikotinat Redoks
3.    Flavin adenin Dinukleotida asam	Ribofalvin	Redoks
4.    Flavin Mononukleotida (FMN)	Riboflavin	Redoks
5.    Tiamin Pirofosfat (TPP)	Tiamin	Oksidatif Dekarboksilasi
6.    Piridoksal Fosfat	Pirodoksin (vit. B6)	Transaminasi Dan Rasemase
7.    Koenzim A	Asam Pantotenat	Transfer Gugus Asli
8.    Biotin	Biotin	Transfer CO2
9.    Koenzim B12	Kobalamin (vit B12)	Transfer gugus fungsional

3.      Kofaktor

Kofaktor merupakan setiap molekul non protein atauion non proten yang dibutuhkan agar suatu enzim bisa berfungsi dengan benar (Campbell,2008). Kofaktor dapat membantu enzim untuk memperkuat ikatan dengansubstrat atau kebutuhan unsur anorganik, seperti karbon. Selain itu, kofaktor juga membantu proses transfer elektron. Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion logam, seperti Cu²⁺, Mg²⁺, dan Fe²⁺.  Kofaktor, yaitu komponen non protein yang berupa :

a. Ion-ion anorganik (aktivator) 

                  Merupakan kofaktor yang terikat dengan enzim atau substrat kompleks sehingga fungsi enzim lebih efektif. Berupa logam yang berikatan lemah dengan enzim, Fe, Ca, Mn, Zn, K, Co. Ion klorida, ion kalsium merupakan contoh ion anorganik yang membantu enzim amilase mencerna karbohidrat (amilum). 

      b. Gugus prostetik

         

4.      Apoenzim

            Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim.

5.      Kelompok prostetik

            Merupakan tipe kofaktor yang biasanya terikat kuat pada enzim, berperan memberi kekuatan tambahan terhadap kerja enzim. Contohnya adalah  heme, yaitu molekul berbentuk cincin pipih yang mengandungbesi. Heme merupakan gugus prostetik sejumlah enzim,

antara lain katalase, peroksidase, dan sitokrom oksidase.Contoh lainnya adalah  Flavin Adenin Dinukleotida (FAD) adalah gugus prostetik dari enzim suksinat dehidrogenase.

    III.            AKTIVITAS REGULASI ENZIM

            Regulasi adalah aturan sistem yang ada di dalam tubuh makhluk hidup untuk dapat hidup seimbang, mempertahankan keadaan teratur, konservasi energi, dan sebagai respon terhadap perubahan lingkungan. Seperti halnya katalisator, enzim dapat mempercepat reaksi kimia dengan menurunkan energi aktivasi. Enzim tersebut akan bergabung sementara dengan reaktan sehingga mencapai keadaan transisi dengan energi aktivasi yang lebih rendah daripada energi aktivasi yang diperlukan untuk mencapai keadaan transisi tanpa bantuan katalisator atau enzim.

Regulasi enzim terdapat dalam 2 bentuk, yaitu regulasi non-kovalen (noncovalent bonding) dan regulasi modifikasi kovalen (covalent modification). Regulasi enzim pada metabolisme tersebut sangat kompleks. oleh karena itu, regulasi enzim dapat dicapai dengan mengubah konsentrasi dan aktifitas enzimatik melalui :

1.      Kontrol genetika

Pada proses kontrol genetika, terdapat beberapa proses, yaitu Represi dan induksi enzim. Represi enzim merupakan salah satu bentuk dari kontrol negatif pada transkripsi bakteri. Proses tersebut, begitu pun dengan induksi enzim, disebut sebagai kontrol negatif karena protein regulatornya akan menyebabkan inhibisi atau penghambatan dari sintesis mRNA sehingga akan menyebabkan penurunan proses sintesis enzim-enzim. Sekalipun inhibisi balik akan menghentikan sintesis dari produk akhir dari suatupathway, proses ini masih memungkin terbuangnya energi dan karbon karena pembentukkan enzim yang tidak diperlukan (karena sudah diinhibisi) masih dilanjutkan. Proses represi enzim bertujuan untuk mencegah sintesis enzim yang turut terlibat dalam pembentukan suatu produk akhir.

2.      Modifikasi Kovalen

Meskipun sebagian besar enzim diregulasi secara non-kovalen, tetapi terdapat beberapa enzim atau protein yang diregulasi secara modifikasi kovalen. Modifikasi kovalen pada enzim atau protein biasanya dilakukan oleh gugus asetil, fosfat, metil, adenil, dan uridil. Modifikasi kovalen biasanya merupakan perlekatan dapat pulih (tidak permanen).

3.      Enzim Allosterik

Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua sisi katalik. Salah satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi regulator yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. Sisi allosterik memiliki ikatan nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible. Sisi allosterik ini akan mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator. Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh modulatornya. Sebagai contoh mekanisme penghambatan balik pada pengubahan L-teronin menjadi L-isoleusin yang menggunakan lima macam enzim. Enzim yang pertama adalah dehidratase treonin (E1) akan dihambat oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi multienzim tersebut (Lehninger, 2004).

Berdasarkan modulasinya, enzim allosterik dibedakan menjadi dua kelompok yakni enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik heterotropik. Pada enzim allosterik homotropik substrat berperan sebagai modulator. Hal ini dikarenakan subtrat identik dengan modulator. Sementara pada enzim allosterik heterotropik, modulasinya tidak dipengaruhi oleh substratnya sendiri.

4.      Kompartementasi

Kompartementasi enzim akan meningkatkan efisiensi banyak proses yang berlangsung didalam sel, karena:

1)      Reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia

2)      Senyawa yang akan dikonversi dikirim kearah enzim yang akan berperan untuk menghasilkan produk sesuai yang dikehendakidan tidak disimpangkan pada lintasan yang lain.Hasil suatu tahap reaksi akan dibebaskan pada tempat dimana hasil ini dapat segera dikonservasi oleh enzim berikutnya. Proses ini berlangsung terus – menerus sampai dihasilkan produk akhirnya.

REFRENSI

Anonim. 2012. Macam- Macam Enzim . diakses dari

           http://arindapratiwi873.wordpress.com/2012/11/27/pengertian-macam-macam-enzim-dan-fungsinya

Anonim. 2013. Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim. Diakses dari

            http://www.biologi sel.com/2013/08/faktor-yang-mempengaruhi-enzim.html

Campbel. 2008. Biologi Jilid I. Jakarta : Erlangga

Poedjiadi, A. 2012. Dasar- Dasar Biokimia. Jakarta : Ui Press